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SG ID |
SG00000435 |
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UniProt Accession |
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Theoretical PI |
5.32
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Molecular Weight |
73882 Da
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Genbank Nucleotide ID |
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Genbank Protein ID |
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Gene Name |
MMP2 |
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Gene Synonyms/Alias |
CLG4A |
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Protein Name |
72 kDa type IV collagenase PEX |
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Protein Synonyms/Alias |
EC=3.4.24.24 72 kDa gelatinase; Gelatinase A; Matrix metalloproteinase-2;MMP-2 TBE-1;Contains:Flags: Precursor |
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Organism |
Homo sapiens (Human) |
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NCBI Taxonomy ID |
9606 |
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Chromosome Location |
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Function in Stage |
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Function in Cell Type |
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Description |
Matrix metalloproteinases (MMPs) are essential in regulating Sertoli cell TJ in the testis |
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The information of related literatures |
1. H. Chen, K. L. Fok, S. Yu, J. Jiang, Z. Chen, Y. Gui, Z. Cai and H. C. Chan (2011) CD147 is required for matrix metalloproteinases-2 production and germ cell migration during spermatogenesis. Mol Hum Reprod 17(7): 405-14. Abstract Spermatogenesis is a highly programmed process that requires the degradation of the extracellular matrix and the remodeling of tight junctions (TJ) to facilitate differentiating germ cell migration. Matrix metalloproteinases (MMPs) are essential in regulating Sertoli cell TJ in the testis. CD147 is known to stimulate the production of MMPs in tumor metastasis and its knockout mice are infertile. However, the functional relationship between CD147 and MMPs in spermatogenesis has not been investigated. In the present study, we examined the expression profile of CD147 and MMPs during mouse testicular development by RT-PCR, western blot and immunofluorescence staining. We also examined CD147 involvement in the production of MMP-2 and the migration of germ cells (GC-1 and GC-2 cells) using CD147 antibody or synthetic microRNA mimics-mediated knockdown. The results showed that CD147 was present at all stages of testicular development from 7 to 56 days post-partum (dpp). CD147 expression was found to increase after 21 days from moderate levels in 7 and 14 days. Of the eight MMPs studied, MMP-2, MMP-7, MMP-9 and MMP-23 were detected to have changes in expression during testicular development, with MMP-2 showing the largest change. CD147 and MMP-2 were co-localized in spermatogonia, spermatocytes and round spermatids in mouse testis, while in human testis, they were co-localized in spermatocytes and round spermatids. MMP-2 expression and migration of GC-1 and GC-2 cells were reduced by interfering with CD147 expression and function in vitro. These data suggest that CD147 regulates migration of spermatogonia and spermatocytes via induction of MMP-2 production during spermatogenesis. PMID: [21343160] Back to Top |
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Figures for illustrating the function of this protein/gene |
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Function |
PEX, the C-terminal non-catalytic fragment of MMP2,posseses anti-angiogenic and anti-tumor properties and inhibitscell migration and cell adhesion to FGF2 and vitronectin. Ligandfor integrinv/beta3 on the surface of blood vessels. Back to Top |
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Subcellular Location |
Secreted, extracellular space, extracellularmatrix. Membrane. Nucleus. Note=Colocalizes with integrinalphaV/beta3 at the membrane surface in angiogenic blood vesselsand melanomas. Found in mitochondria, along microfibrils, and innuclei of cardiomyocytes. |
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Tissue Specificity |
Produced by normal skin fibroblasts. PEX isexpressed in a number of tumors including gliomas, breast andprostate. |
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Gene Ontology |
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Interpro |
IPR000562; FN_type2_col-bd. IPR000585; Hemopexin/matrixin. IPR018486; Hemopexin/matrixin_CS. IPR018487; Hemopexin/matrixin_repeat. IPR013806; Kringle-like. IPR024079; MetalloPept_cat_dom. IPR001818; Pept_M10_metallopeptidase. IPR021190; Pept_M10A_matrixin. IPR021158; Pept_M10A_Zn_BS. IPR006026; Peptidase_Metallo. IPR002477; Peptidoglycan-bd-like. Back to Top |
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Pfam |
PF00040; fn2; 3. PF00045; Hemopexin; 4. PF00413; Peptidase_M10; 1. PF01471; PG_binding_1; 1. Back to Top |
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SMART |
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PROSITE |
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PRINTS |
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Created Date |
18-Oct-2012 |
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Record Type |
Experiment identified |
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Protein sequence Annotation |
SIGNAL 1 29 Potential. PROPEP 30 109 Activation peptide. /FTId=PRO_0000028714. CHAIN 110 660 72 kDa type IV collagenase. /FTId=PRO_0000028715. CHAIN 445 660 PEX. /FTId=PRO_0000391626. DOMAIN 228 276 Fibronectin type-II 1. DOMAIN 286 334 Fibronectin type-II 2. DOMAIN 344 392 Fibronectin type-II 3. DOMAIN 475 518 Hemopexin-like 1. DOMAIN 520 563 Hemopexin-like 2. DOMAIN 568 615 Hemopexin-like 3. DOMAIN 617 660 Hemopexin-like 4. REGION 110 221 Collagenase-like 1. REGION 222 396 Collagen-binding. REGION 397 465 Collagenase-like 2. REGION 414 660 Required for inhibitor TIMP2 binding. MOTIF 100 107 Cysteine switch (By similarity). ACT_SITE 404 404 By similarity. METAL 102 102 Zinc 2; in inhibited form (By similarity). METAL 134 134 Calcium 1 (By similarity). METAL 168 168 Calcium 2 (By similarity). METAL 178 178 Zinc 1 (By similarity). METAL 180 180 Zinc 1 (By similarity). METAL 185 185 Calcium 3 (By similarity). METAL 186 186 Calcium 3; via carbonyl oxygen (By similarity). METAL 193 193 Zinc 1 (By similarity). METAL 200 200 Calcium 2; via carbonyl oxygen (By similarity). METAL 202 202 Calcium 2; via carbonyl oxygen (By similarity). METAL 204 204 Calcium 2 (By similarity). METAL 206 206 Zinc 1 (By similarity). METAL 208 208 Calcium 3 (By similarity). METAL 209 209 Calcium 1 (By similarity). METAL 211 211 Calcium 3 (By similarity). METAL 403 403 Zinc 2; catalytic (By similarity). METAL 407 407 Zinc 2; catalytic (By similarity). METAL 413 413 Zinc 2; catalytic (By similarity). METAL 476 476 Calcium 4; via carbonyl oxygen. METAL 521 521 Calcium 4; via carbonyl oxygen. METAL 569 569 Calcium 4; via carbonyl oxygen. METAL 618 618 Calcium 4; via carbonyl oxygen. CARBOHYD 573 573 N-linked (GlcNAc...) (Potential). CARBOHYD 642 642 N-linked (GlcNAc...) (Potential). DISULFID 233 259 By similarity. DISULFID 247 274 By similarity. DISULFID 291 317 By similarity. DISULFID 305 332 By similarity. DISULFID 349 375 By similarity. DISULFID 363 390 By similarity. DISULFID 469 660 VARIANT 101 101 R -> H (in TWS). /FTId=VAR_032423. VARIANT 210 210 D -> Y. /FTId=VAR_032424. VARIANT 228 228 A -> T (in a colorectal cancer sample; somatic mutation). /FTId=VAR_036136. VARIANT 400 400 Missing (in TWS). /FTId=VAR_054996. VARIANT 404 404 E -> K (in TWS). /FTId=VAR_032425. VARIANT 447 447 A -> V (in dbSNP:rs17859943). /FTId=VAR_020616. VARIANT 498 498 T -> M (in a colorectal cancer sample; somatic mutation). /FTId=VAR_036137. VARIANT 621 621 V -> L (in dbSNP:rs16955280). /FTId=VAR_020617. VARIANT 644 644 S -> I (in a colorectal cancer sample; somatic mutation). /FTId=VAR_036138. CONFLICT 546 546 S -> G (in Ref. 3; BAG35588). CONFLICT 618 618 D -> G (in Ref. 3; BAG35588). HELIX 46 56 TURN 62 64 HELIX 67 80 STRAND 86 88 HELIX 91 97 STRAND 111 113 STRAND 120 128 STRAND 133 135 HELIX 137 152 STRAND 154 156 STRAND 158 161 STRAND 163 165 STRAND 168 174 STRAND 179 181 STRAND 186 189 STRAND 192 195 STRAND 197 199 TURN 200 203 STRAND 205 208 STRAND 209 211 STRAND 213 216 HELIX 226 228 STRAND 235 239 STRAND 242 246 STRAND 258 264 TURN 265 267 STRAND 271 273 TURN 277 279 TURN 284 288 STRAND 293 297 STRAND 300 304 STRAND 316 321 TURN 323 325 STRAND 329 331 STRAND 338 341 TURN 342 346 STRAND 351 355 STRAND 358 362 STRAND 369 371 STRAND 374 379 HELIX 381 384 STRAND 387 389 STRAND 394 396 HELIX 397 408 STRAND 422 424 HELIX 435 445 TURN 468 470 STRAND 476 481 STRAND 484 489 STRAND 492 498 STRAND 504 508 HELIX 509 511 STRAND 514 516 STRAND 521 526 TURN 527 530 STRAND 531 536 STRAND 539 544 STRAND 553 555 HELIX 556 559 TURN 563 566 STRAND 569 573 TURN 575 577 STRAND 580 584 STRAND 587 592 TURN 593 596 HELIX 606 609 STRAND 610 612 STRAND 618 622 TURN 624 626 STRAND 628 633 STRAND 636 641 STRAND 644 652 HELIX 653 656 Back to Top |
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Nucleotide Sequence |
Length: 911 bp Go to nucleotide: FASTA |
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Protein Sequence |
Length: 660 bp Go to amino acid: FASTA |
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The verified Protein-Protein interaction information |
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Other Protein-Protein interaction resources |
String database |
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View Microarray data |
Temporarily unavailable |
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Comments |
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